Model HP: Różnice pomiędzy wersjami
Nie podano opisu zmian |
Nie podano opisu zmian |
||
| Linia 1: | Linia 1: | ||
=Model HP= | =Model HP= | ||
[[Plik:Hp2d 1.png|thumb|right|300px|(1) Dwuwymiarowy model HP o sekwencji: HPHPHHHHHPHP (wizualizacja w PyMOLu). Na niebiesko zaznaczono | [[Plik:Hp2d 1.png|thumb|right|300px|(1) Dwuwymiarowy model HP o sekwencji: HPHPHHHHHPHP (wizualizacja w PyMOLu). Na niebiesko zaznaczono aminokwasy hydrofobowe (H), na zielono aminokwasy polarne (P). Ponieważ w powyższym mikrostanie nie występują kontakty H-H, energia wynosi 0.]] | ||
[[Plik:Hp2d inter.png|thumb|right|300px|(2) Obrót wokół szóstego aminokwasu skutkuje utworzeniem kontaktu H-H między ósmym i piątym aminokwasem.]] | [[Plik:Hp2d inter.png|thumb|right|300px|(2) Obrót wokół szóstego aminokwasu skutkuje utworzeniem kontaktu H-H między ósmym i piątym aminokwasem.]] | ||
[[Plik:Hp2d 2.png|thumb|right|300px|(3) Transformacja została zaakceptowana, liczba kontaktów H-H wynosi 1, zatem energia układu wynosi -Ɛ.]] | [[Plik:Hp2d 2.png|thumb|right|300px|(3) Transformacja została zaakceptowana, liczba kontaktów H-H wynosi 1, zatem nowa energia układu wynosi -Ɛ.]] | ||
'''Model HP''' (''hydrophobic-polar protein folding model'') to model polimeru wykorzystywany w badaniach nad ogólnymi zasadami rządzącymi procesem zwijania białek. Badania tego typu w przypadku modeli pełnoatomowych wiążą się ze znacznymi kosztami obliczeniowymi, podczas gdy w modelu HP, ze względu na uproszczoną charakterystykę, możliwe jest przeprowadzenie krótkiej symulacji (trwającej od kilku minut do kilku godzin), w trakcie której układ | '''Model HP''' (''hydrophobic-polar protein folding model'') to model polimeru wykorzystywany w badaniach nad ogólnymi zasadami rządzącymi procesem zwijania białek. Badania tego typu w przypadku modeli pełnoatomowych wiążą się ze znacznymi kosztami obliczeniowymi, podczas gdy w modelu HP, ze względu na uproszczoną charakterystykę układu, możliwe jest przeprowadzenie krótkiej symulacji (trwającej od kilku minut do kilku godzin), w trakcie której układ jest w stanie osiągnąć wszystkie możliwe mikrostany <ref name="dill1995">{{cite journal |author=Dill K.A. |title=Principles of protein folding - A perspective from simple exact models |journal=Protein science |volume=4 |issue=4 |year=1995 |id={{Entrez Pubmed|7613459}} |pages=561–602 |pmid=7613459}}</ref>. | ||
== Wstęp == | == Wstęp == | ||
Idea modelu HP opiera się na obserwacji, iż kluczową rolę w procesie zwijania białek pełni efekt hydrofobowy (w tym kontekście spotkać się można z terminem: "oddziaływania hydrofobowe"). W podstawowym modelu HP polimer zbudowny jest z monomerów H (hydrofobowych) oraz P (polarnych), przy czym wkład do energii pochodzi jedynie od H. Można więc myśleć o modelu HP jak o modelu białka, w którym alfabet aminokwasów ograniczony został do zbioru {H,P}. Aminokwasy znajdują się w węzłach sieci kwadratowej (''square lattice'') w przypadku modelu dwuwymiarowego (2D), bądź w węzłach sieci sześciennej (''cubic lattice'') w przypadku modelu trójwymiarowego (3D). | Idea modelu HP opiera się na obserwacji, iż kluczową rolę w procesie zwijania białek pełni efekt hydrofobowy (w tym kontekście spotkać się można z terminem: "oddziaływania hydrofobowe"). W podstawowym modelu HP polimer zbudowny jest z monomerów H (hydrofobowych) oraz P (polarnych), przy czym wkład do energii pochodzi jedynie od H. Można więc myśleć o modelu HP jak o modelu białka, w którym alfabet aminokwasów ograniczony został do zbioru {H,P}. Aminokwasy znajdują się w węzłach sieci kwadratowej (''square lattice'') w przypadku modelu dwuwymiarowego (2D), bądź w węzłach sieci sześciennej (''cubic lattice'') w przypadku modelu trójwymiarowego (3D). Dwa aminokwasy nie mogą znajdować się w tym samym węźle. Natomiast jeśli dwa aminokwasy połączone są wiązaniem (przez analogię do wiązania peptydowego między aminokwasami w białkach), to muszą się one znajdować w sąsiednich węzłach. '''Mikrostan''' układu określa sekwencja peptydu i współrzędne poszczególnych aminokwasów. | ||
Ewolucję układu w modelu HP zadaje zestaw dozwolonych transformacji struktury ("ruchów") oraz rozkład prawdopodobieństwa przejść między mikrostanami. Przykładem dozwolonej transformacji może być obrót części białka o pewien kąt wokół wybranego aminokwasu (przykład przedstawiono po prawej). W przypadku modelu 2D istnieją trzy możliwe nietrywialne obroty. Jeżeli po dokonaniu obrotu żadne dwa aminokwasy nie zajmują tego samego punktu w przestrzeni, obrót (transformację) uznajemy za dozwoloną. | |||
Prawdopodobieństwo akceptacji nowego mikrostanu zależy jedynie od zmiany wartości energii, wynikającej z dokonanej transformacji. Innymi słowy: to, czy zaakceptujemy nowy mikrostan zależy jedynie od mikrostanu poprzedzającego; wcześniejsza historia układu nie ma tu znaczenia. Zatem ewolucja peptydu (ciąg mikrostanów wygenerowany w toku symulacji) jest realizacją '''procesu stochastycznego''', w którym prawdopodobieństwo zdarzenia (akceptacja nowego mikrostanu) zależy jedynie od wyniku poprzedniego. Proces stochastyczny tego typu, w przypadku dyskretnej przestrzeni stanów, nazywany jest '''łańcuchem Markowa'''. | |||
== Linki zewnętrzne == | == Linki zewnętrzne == | ||
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobic-polar_protein_folding_model Model HP w | * [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobic-polar_protein_folding_model Model HP w Wikipedii] | ||
* [http://www.pymol.org/ Strona | * [http://en.wikipedia.org/wiki/Microstate_%28statistical_mechanics%29 Mikrostan w Wikipedii] | ||
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Stochastic_process Proces stochastyczny w Wikipedii] | |||
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Markov_Chain Łańcuch Markowa w Wikipedii] | |||
* [http://www.pymol.org/ Strona WWW projektu PyMOL] | |||
Wersja z 12 lut 2011, 23:05
Model HP
Model HP (hydrophobic-polar protein folding model) to model polimeru wykorzystywany w badaniach nad ogólnymi zasadami rządzącymi procesem zwijania białek. Badania tego typu w przypadku modeli pełnoatomowych wiążą się ze znacznymi kosztami obliczeniowymi, podczas gdy w modelu HP, ze względu na uproszczoną charakterystykę układu, możliwe jest przeprowadzenie krótkiej symulacji (trwającej od kilku minut do kilku godzin), w trakcie której układ jest w stanie osiągnąć wszystkie możliwe mikrostany [1].
Wstęp
Idea modelu HP opiera się na obserwacji, iż kluczową rolę w procesie zwijania białek pełni efekt hydrofobowy (w tym kontekście spotkać się można z terminem: "oddziaływania hydrofobowe"). W podstawowym modelu HP polimer zbudowny jest z monomerów H (hydrofobowych) oraz P (polarnych), przy czym wkład do energii pochodzi jedynie od H. Można więc myśleć o modelu HP jak o modelu białka, w którym alfabet aminokwasów ograniczony został do zbioru {H,P}. Aminokwasy znajdują się w węzłach sieci kwadratowej (square lattice) w przypadku modelu dwuwymiarowego (2D), bądź w węzłach sieci sześciennej (cubic lattice) w przypadku modelu trójwymiarowego (3D). Dwa aminokwasy nie mogą znajdować się w tym samym węźle. Natomiast jeśli dwa aminokwasy połączone są wiązaniem (przez analogię do wiązania peptydowego między aminokwasami w białkach), to muszą się one znajdować w sąsiednich węzłach. Mikrostan układu określa sekwencja peptydu i współrzędne poszczególnych aminokwasów.
Ewolucję układu w modelu HP zadaje zestaw dozwolonych transformacji struktury ("ruchów") oraz rozkład prawdopodobieństwa przejść między mikrostanami. Przykładem dozwolonej transformacji może być obrót części białka o pewien kąt wokół wybranego aminokwasu (przykład przedstawiono po prawej). W przypadku modelu 2D istnieją trzy możliwe nietrywialne obroty. Jeżeli po dokonaniu obrotu żadne dwa aminokwasy nie zajmują tego samego punktu w przestrzeni, obrót (transformację) uznajemy za dozwoloną.
Prawdopodobieństwo akceptacji nowego mikrostanu zależy jedynie od zmiany wartości energii, wynikającej z dokonanej transformacji. Innymi słowy: to, czy zaakceptujemy nowy mikrostan zależy jedynie od mikrostanu poprzedzającego; wcześniejsza historia układu nie ma tu znaczenia. Zatem ewolucja peptydu (ciąg mikrostanów wygenerowany w toku symulacji) jest realizacją procesu stochastycznego, w którym prawdopodobieństwo zdarzenia (akceptacja nowego mikrostanu) zależy jedynie od wyniku poprzedniego. Proces stochastyczny tego typu, w przypadku dyskretnej przestrzeni stanów, nazywany jest łańcuchem Markowa.