Model HP: Różnice pomiędzy wersjami
Nie podano opisu zmian |
Nie podano opisu zmian |
||
| Linia 4: | Linia 4: | ||
[[Plik:Hp2d 2.png|thumb|right|300px|(3) Transformacja została zaakceptowana, liczba kontaktów H-H wynosi 1, zatem energia układu wynosi -Ɛ.]] | [[Plik:Hp2d 2.png|thumb|right|300px|(3) Transformacja została zaakceptowana, liczba kontaktów H-H wynosi 1, zatem energia układu wynosi -Ɛ.]] | ||
'''Model HP''' (''hydrophobic-polar protein folding model'') to model polimeru wykorzystywany | '''Model HP''' (''hydrophobic-polar protein folding model'') to model polimeru wykorzystywany w badaniach nad ogólnymi zasadami rządzącymi procesem zwijania białek. Badania tego typu w przypadku modeli pełnoatomowych wiążą się ze znacznymi kosztami obliczeniowymi, podczas gdy w modelu HP, ze względu na uproszczoną charakterystykę, możliwe jest przeprowadzenie krótkiej symulacji (trwającej od kilku minut do kilku godzin), w trakcie której układ osiąga wszystkie możliwe mikrostany <ref name="dill1995">{{cite journal |author=Dill K.A. |title=Principles of protein folding - A perspective from simple exact models |journal=Protein science |volume=4 |issue=4 |year=1995 |id={{Entrez Pubmed|7613459}} |pages=561–602 |pmid=7613459}}</ref>. | ||
==Wstęp== | == Wstęp == | ||
Idea modelu HP opiera się na obserwacji, iż kluczową rolę w procesie zwijania białek pełni efekt hydrofobowy (w tym kontekście spotkać się można z terminem: "oddziaływania hydrofobowe"). W podstawowym modelu HP polimer zbudowny jest z monomerów H (hydrofobowych) oraz P (polarnych), przy czym wkład do energii pochodzi jedynie od H. Można więc myśleć o modelu HP jak o modelu białka, w którym alfabet aminokwasów ograniczony został do zbioru {H,P}. Aminokwasy znajdują się w węzłach sieci kwadratowej (''square lattice'') w przypadku modelu dwuwymiarowego (2D), bądź w węzłach sieci sześciennej (''cubic lattice'') w przypadku modelu trójwymiarowego (3D). Jeżeli między dwoma aminokwasami występuje wiązanie (przez analogię do wiązania peptydowego między aminokwasami w białkach), to muszą się one znajdować w sąsiednich węzłach. Ewolucję układu w modelu HP zadaje zestaw dozwolonych transformacji struktury ("ruchów") oraz rozkład prawdopodobieństwa przejść między stanami. Przykładem dozwolonej transformacji może być obrót części białka o pewien kąt wokół jednego z aminokwasów (przykład przedstawiono po prawej). Jeżeli Prawdopodobieństwo akceptacji nowego stanu zależy jedynie od zmiany wartości energii, wynikającej z dokonanego ruchu. Proces stochastyczny, w którym prawdopodobieństwo zdarzenia zależy jedynie od wyniku poprzedniego nazywany jest '''procesem Markowa'''. | Idea modelu HP opiera się na obserwacji, iż kluczową rolę w procesie zwijania białek pełni efekt hydrofobowy (w tym kontekście spotkać się można z terminem: "oddziaływania hydrofobowe"). W podstawowym modelu HP polimer zbudowny jest z monomerów H (hydrofobowych) oraz P (polarnych), przy czym wkład do energii pochodzi jedynie od H. Można więc myśleć o modelu HP jak o modelu białka, w którym alfabet aminokwasów ograniczony został do zbioru {H,P}. Aminokwasy znajdują się w węzłach sieci kwadratowej (''square lattice'') w przypadku modelu dwuwymiarowego (2D), bądź w węzłach sieci sześciennej (''cubic lattice'') w przypadku modelu trójwymiarowego (3D). Jeżeli między dwoma aminokwasami występuje wiązanie (przez analogię do wiązania peptydowego między aminokwasami w białkach), to muszą się one znajdować w sąsiednich węzłach. Ewolucję układu w modelu HP zadaje zestaw dozwolonych transformacji struktury ("ruchów") oraz rozkład prawdopodobieństwa przejść między stanami. Przykładem dozwolonej transformacji może być obrót części białka o pewien kąt wokół jednego z aminokwasów (przykład przedstawiono po prawej). Jeżeli Prawdopodobieństwo akceptacji nowego stanu zależy jedynie od zmiany wartości energii, wynikającej z dokonanego ruchu. Proces stochastyczny, w którym prawdopodobieństwo zdarzenia zależy jedynie od wyniku poprzedniego nazywany jest '''procesem Markowa'''. | ||
| Linia 12: | Linia 12: | ||
== Linki zewnętrzne == | == Linki zewnętrzne == | ||
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobic-polar_protein_folding_model Model HP w wikipedii] | |||
* [http://www.pymol.org/ Strona www projektu PyMOL] | * [http://www.pymol.org/ Strona www projektu PyMOL] | ||
Wersja z 12 lut 2011, 19:24
Model HP
Model HP (hydrophobic-polar protein folding model) to model polimeru wykorzystywany w badaniach nad ogólnymi zasadami rządzącymi procesem zwijania białek. Badania tego typu w przypadku modeli pełnoatomowych wiążą się ze znacznymi kosztami obliczeniowymi, podczas gdy w modelu HP, ze względu na uproszczoną charakterystykę, możliwe jest przeprowadzenie krótkiej symulacji (trwającej od kilku minut do kilku godzin), w trakcie której układ osiąga wszystkie możliwe mikrostany [1].
Wstęp
Idea modelu HP opiera się na obserwacji, iż kluczową rolę w procesie zwijania białek pełni efekt hydrofobowy (w tym kontekście spotkać się można z terminem: "oddziaływania hydrofobowe"). W podstawowym modelu HP polimer zbudowny jest z monomerów H (hydrofobowych) oraz P (polarnych), przy czym wkład do energii pochodzi jedynie od H. Można więc myśleć o modelu HP jak o modelu białka, w którym alfabet aminokwasów ograniczony został do zbioru {H,P}. Aminokwasy znajdują się w węzłach sieci kwadratowej (square lattice) w przypadku modelu dwuwymiarowego (2D), bądź w węzłach sieci sześciennej (cubic lattice) w przypadku modelu trójwymiarowego (3D). Jeżeli między dwoma aminokwasami występuje wiązanie (przez analogię do wiązania peptydowego między aminokwasami w białkach), to muszą się one znajdować w sąsiednich węzłach. Ewolucję układu w modelu HP zadaje zestaw dozwolonych transformacji struktury ("ruchów") oraz rozkład prawdopodobieństwa przejść między stanami. Przykładem dozwolonej transformacji może być obrót części białka o pewien kąt wokół jednego z aminokwasów (przykład przedstawiono po prawej). Jeżeli Prawdopodobieństwo akceptacji nowego stanu zależy jedynie od zmiany wartości energii, wynikającej z dokonanego ruchu. Proces stochastyczny, w którym prawdopodobieństwo zdarzenia zależy jedynie od wyniku poprzedniego nazywany jest procesem Markowa.