http://bioexploratorium.pl/index.php?action=history&feed=atom&title=Opsyna_w_stanie_aktywnymOpsyna w stanie aktywnym - Historia wersji2026-11-06T19:20:50ZHistoria wersji tej strony wikiMediaWiki 1.46.2http://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=741&oldid=prevMkolin o 14:14, 27 sty 20122012-01-27T14:14:51Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:14</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l24">Linia 24:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 24:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* [[Receptory ]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* [[Receptory ]]</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* [[Rodopsyna]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>* [[Rodopsyna]]</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=740&oldid=prevMkolin o 14:14, 27 sty 20122012-01-27T14:14:41Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:14</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l17">Linia 17:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 17:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Sieć oddziaływań jonowych (tzw. ''ang. „ionic lock”'') tworzona przez Arg:3.50 i Glu:3.49 z motywu E(D)RY (obecnego na TMH:III) oraz oddziałujące z nimi Glu:6.30 i Thr:6.34 z TMH:VI, stabilizuje wzajemne położenie dwóch helis [8]. Połączenie to zostaje jednak zerwane podczas aktywacji receptora na skutek ruchu TMH:VI. Zmiana położenia części cytoplazmatycznej TMH:V w stronę TMH:VII prowadzi do powstania wnęki po stronie wewnątrzkomórkowej opsyny, pozwalającej na wiązanie GαCT. Łańcuch boczny Arg:3.50 tworząc wiązanie wodorowe z Tyr:5.58, zmienia swoją orientację w kierunku wnętrza receptora. Pozwala to na bezpośrednie oddziaływanie naładowanego łańcucha bocznego Arg:3.50, z grupą karbonylową cysteiny obecnej na C-końcu wiązanej podjednostki GαCT. Dodatkowo, za stabilizację formy aktywnej receptora, jak i również powstałej wnęki, odpowiada Tyr:7.53 obecna w motywie NPxxY [2]. Pierścień Tyr:7.53 (która w stanie nieaktywnym oddziałuje z Phe:313 z helisy ósmej) skierowany do środka receptora, zapobiega zmianie położenia TMH:VI (Rys. 2).</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Sieć oddziaływań jonowych (tzw. ''ang. „ionic lock”'') tworzona przez Arg:3.50 i Glu:3.49 z motywu E(D)RY (obecnego na TMH:III) oraz oddziałujące z nimi Glu:6.30 i Thr:6.34 z TMH:VI, stabilizuje wzajemne położenie dwóch helis [8]. Połączenie to zostaje jednak zerwane podczas aktywacji receptora na skutek ruchu TMH:VI. Zmiana położenia części cytoplazmatycznej TMH:V w stronę TMH:VII prowadzi do powstania wnęki po stronie wewnątrzkomórkowej opsyny, pozwalającej na wiązanie GαCT. Łańcuch boczny Arg:3.50 tworząc wiązanie wodorowe z Tyr:5.58, zmienia swoją orientację w kierunku wnętrza receptora. Pozwala to na bezpośrednie oddziaływanie naładowanego łańcucha bocznego Arg:3.50, z grupą karbonylową cysteiny obecnej na C-końcu wiązanej podjednostki GαCT. Dodatkowo, za stabilizację formy aktywnej receptora, jak i również powstałej wnęki, odpowiada Tyr:7.53 obecna w motywie NPxxY [2]. Pierścień Tyr:7.53 (która w stanie nieaktywnym oddziałuje z Phe:313 z helisy ósmej) skierowany do środka receptora, zapobiega zmianie położenia TMH:VI (Rys. 2).</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">== Zobacz też ==</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* [[Białko G ]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* [[GPCR]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* [[GPCR – struktury krystaliczne]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* [[Receptory ]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">* [[Rodopsyna]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=739&oldid=prevMkolin o 14:13, 27 sty 20122012-01-27T14:13:05Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:13</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l3">Linia 3:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 3:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Image:przelaczniki_molekularne.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 2. Różnice w ustawieniu dwu przełączników molekularnych w cząsteczce rodopsyny w stanie nieaktywnym (PDB ID: 1U19) [8] i w stanie aktywnym (PDB ID: 3DQB) [2]. A) Zmiana położenia Glu:3.49, ARG:3.50 z motywu E(D)RY, czerwona przerywana linia symbolizuje wiązania wodorowe. B) Zmiana położenia Tyr:7.53 z motywu NPxxY.]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Image:przelaczniki_molekularne.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 2. Różnice w ustawieniu dwu przełączników molekularnych w cząsteczce rodopsyny w stanie nieaktywnym (PDB ID: 1U19) [8] i w stanie aktywnym (PDB ID: 3DQB) [2]. A) Zmiana położenia Glu:3.49, ARG:3.50 z motywu E(D)RY, czerwona przerywana linia symbolizuje wiązania wodorowe. B) Zmiana położenia Tyr:7.53 z motywu NPxxY.]]</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki α białka G (GαCT) [2]. Część podjednostki α białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki α białka G (GαCT) [2]. Część podjednostki α białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=738&oldid=prevMkolin o 14:12, 27 sty 20122012-01-27T14:12:50Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:12</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Linia 1:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 1:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Opsyna w stanie aktywnym==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Opsyna w stanie aktywnym==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Image:opsyna_aktywna.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. a) Nałożenie struktury rodopsyny w stanie podstawowym (kolor zielony, PDB ID: 1U19) [8] oraz opsyny w stanie aktywnym (kolor pomarańczowy, PDB ID: 3DQB) [2]. Kolorem niebieskim oznaczono GαCT (peptyd identyczny z C-końcową częścią podjednostki α białka G). Cyfry od 1 do 7 oznaczają TMH:I do TMH:VII. b) Schemat przedstawiający różnice w strukturze rodopsyny oraz w strukturze opsyny w kompleksie z GαCT, widok od strony cytoplazmatycznej. Rysunek wykonany na podstawie pracy [2].]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Image:opsyna_aktywna.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. a) Nałożenie struktury rodopsyny w stanie podstawowym (kolor zielony, PDB ID: 1U19) [8] oraz opsyny w stanie aktywnym (kolor pomarańczowy, PDB ID: 3DQB) [2]. Kolorem niebieskim oznaczono GαCT (peptyd identyczny z C-końcową częścią podjednostki α białka G). Cyfry od 1 do 7 oznaczają TMH:I do TMH:VII. b) Schemat przedstawiający różnice w strukturze rodopsyny oraz w strukturze opsyny w kompleksie z GαCT, widok od strony cytoplazmatycznej. Rysunek wykonany na podstawie pracy [2].]]</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[[Image:przelaczniki_molekularne.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 2. Różnice w ustawieniu dwu przełączników molekularnych w cząsteczce rodopsyny w stanie nieaktywnym (PDB ID: 1U19) [8] i w stanie aktywnym (PDB ID: 3DQB) [2]. A) Zmiana położenia Glu:3.49, ARG:3.50 z motywu E(D)RY, czerwona przerywana linia symbolizuje wiązania wodorowe. B) Zmiana położenia Tyr:7.53 z motywu NPxxY.]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki α białka G (GαCT) [2]. Część podjednostki α białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki α białka G (GαCT) [2]. Część podjednostki α białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=736&oldid=prevMkolin o 14:10, 27 sty 20122012-01-27T14:10:57Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:10</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Linia 1:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 1:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Opsyna w stanie aktywnym==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Opsyna w stanie aktywnym==</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[[Image:opsyna_aktywna.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. a) Nałożenie struktury rodopsyny w stanie podstawowym (kolor zielony, PDB ID: 1U19) [8] oraz opsyny w stanie aktywnym (kolor pomarańczowy, PDB ID: 3DQB) [2]. Kolorem niebieskim oznaczono GαCT (peptyd identyczny z C-końcową częścią podjednostki α białka G). Cyfry od 1 do 7 oznaczają TMH:I do TMH:VII. b) Schemat przedstawiający różnice w strukturze rodopsyny oraz w strukturze opsyny w kompleksie z GαCT, widok od strony cytoplazmatycznej. Rysunek wykonany na podstawie pracy [2].]]</ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki α białka G (GαCT) [2]. Część podjednostki α białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki α białka G (GαCT) [2]. Część podjednostki α białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Absorpcja kwantu światła, powodująca izomeryzacę retinalu, prowadzi do zmian konformacyjnych w strukturze rodopsyny. Receptor przechodzi przez szereg stanów pośrednich (częściowo aktywnych), osiągając ostatecznie formę całkowicie aktywną (zwaną metarodopsyną II) [3], zdolną do wiązania białka G. Podczas tego procesu, zasada Schiffa ulega hydrolizie, co umożliwia oddysocjowanie całkowicie-trans-retinalu z miejsca wiązania w rodopsynie. Następnie, z udziałem izomerazy, uwolniony ligand zostaje przekształcony z powrotem do formy 11-cis. Cząsteczka opsyny wiąże się z 11-cis-retinalem, co inicjuje kolejny cykl aktywacyjny [4]. Aby jednak aktywna rodopsyna lub opsyna nie powodowała stałej aktywacji białek G, a w konsekwencji całej komórki pręcikowej, istnieje mechanizm wygaszania receptora. W pierwszej kolejności aktywna rodopsyna jest fosforylowana przez kinazę rodopsynową, a następnie do takiej rodopsyny przyłącza się arestyna. Ponieważ rodopsyna ulega oligomeryzacji sądzi się, że arestyna tworzy kompleks z dimerem rodopsyny [5, 6]. </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Absorpcja kwantu światła, powodująca izomeryzacę retinalu, prowadzi do zmian konformacyjnych w strukturze rodopsyny. Receptor przechodzi przez szereg stanów pośrednich (częściowo aktywnych), osiągając ostatecznie formę całkowicie aktywną (zwaną metarodopsyną II) [3], zdolną do wiązania białka G. Podczas tego procesu, zasada Schiffa ulega hydrolizie, co umożliwia oddysocjowanie całkowicie-trans-retinalu z miejsca wiązania w rodopsynie. Następnie, z udziałem izomerazy, uwolniony ligand zostaje przekształcony z powrotem do formy 11-cis. Cząsteczka opsyny wiąże się z 11-cis-retinalem, co inicjuje kolejny cykl aktywacyjny [4]. Aby jednak aktywna rodopsyna lub opsyna nie powodowała stałej aktywacji białek G, a w konsekwencji całej komórki pręcikowej, istnieje mechanizm wygaszania receptora. W pierwszej kolejności aktywna rodopsyna jest fosforylowana przez kinazę rodopsynową, a następnie do takiej rodopsyny przyłącza się arestyna. Ponieważ rodopsyna ulega oligomeryzacji sądzi się, że arestyna tworzy kompleks z dimerem rodopsyny [5, 6]. </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność GαCT (krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki α białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność GαCT (krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki α białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"> </ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[[Image:opsyna_aktywna.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. a) Nałożenie struktury rodopsyny w stanie podstawowym (kolor zielony, PDB ID: 1U19) [8] oraz opsyny w stanie aktywnym (kolor pomarańczowy, PDB ID: 3DQB) [2]. Kolorem niebieskim oznaczono GαCT (peptyd identyczny z C-końcową częścią podjednostki α białka G). Cyfry od 1 do 7 oznaczają TMH:I do TMH:VII. b) Schemat przedstawiający różnice w strukturze rodopsyny oraz w strukturze opsyny w kompleksie z GαCT, widok od strony cytoplazmatycznej. Rysunek wykonany na podstawie pracy [2].]] </del></div></td><td colspan="2" class="diff-side-added"></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. 1). </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. 1). </div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=735&oldid=prevMkolin o 14:10, 27 sty 20122012-01-27T14:10:04Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:10</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l4">Linia 4:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 4:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Absorpcja kwantu światła, powodująca izomeryzacę retinalu, prowadzi do zmian konformacyjnych w strukturze rodopsyny. Receptor przechodzi przez szereg stanów pośrednich (częściowo aktywnych), osiągając ostatecznie formę całkowicie aktywną (zwaną metarodopsyną II) [3], zdolną do wiązania białka G. Podczas tego procesu, zasada Schiffa ulega hydrolizie, co umożliwia oddysocjowanie całkowicie-trans-retinalu z miejsca wiązania w rodopsynie. Następnie, z udziałem izomerazy, uwolniony ligand zostaje przekształcony z powrotem do formy 11-cis. Cząsteczka opsyny wiąże się z 11-cis-retinalem, co inicjuje kolejny cykl aktywacyjny [4]. Aby jednak aktywna rodopsyna lub opsyna nie powodowała stałej aktywacji białek G, a w konsekwencji całej komórki pręcikowej, istnieje mechanizm wygaszania receptora. W pierwszej kolejności aktywna rodopsyna jest fosforylowana przez kinazę rodopsynową, a następnie do takiej rodopsyny przyłącza się arestyna. Ponieważ rodopsyna ulega oligomeryzacji sądzi się, że arestyna tworzy kompleks z dimerem rodopsyny [5, 6]. </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Absorpcja kwantu światła, powodująca izomeryzacę retinalu, prowadzi do zmian konformacyjnych w strukturze rodopsyny. Receptor przechodzi przez szereg stanów pośrednich (częściowo aktywnych), osiągając ostatecznie formę całkowicie aktywną (zwaną metarodopsyną II) [3], zdolną do wiązania białka G. Podczas tego procesu, zasada Schiffa ulega hydrolizie, co umożliwia oddysocjowanie całkowicie-trans-retinalu z miejsca wiązania w rodopsynie. Następnie, z udziałem izomerazy, uwolniony ligand zostaje przekształcony z powrotem do formy 11-cis. Cząsteczka opsyny wiąże się z 11-cis-retinalem, co inicjuje kolejny cykl aktywacyjny [4]. Aby jednak aktywna rodopsyna lub opsyna nie powodowała stałej aktywacji białek G, a w konsekwencji całej komórki pręcikowej, istnieje mechanizm wygaszania receptora. W pierwszej kolejności aktywna rodopsyna jest fosforylowana przez kinazę rodopsynową, a następnie do takiej rodopsyny przyłącza się arestyna. Ponieważ rodopsyna ulega oligomeryzacji sądzi się, że arestyna tworzy kompleks z dimerem rodopsyny [5, 6]. </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GaCT </del>(krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">a </del>białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GαCT </ins>(krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">α </ins>białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Image:<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">rodopsyna2</del>.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Mikrodomeny obecne </del>w <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">krystalicznej strukturze rodopsyny </del>(PDB ID: 1U19) [<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">124</del>]. <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Helisy transmembranowe </del>od <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">TNH</del>:I do TMH:VII <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">(</del>oraz <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">H:VIII) zostały oznaczone kolorami </del>od <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">niebieskiego do czerwonego</del>. <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Przerywane linie obrazują położenie granic błony komórkowej</del>.]]</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>[[Image:<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">opsyna_aktywna</ins>.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">a) Nałożenie struktury rodopsyny </ins>w <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">stanie podstawowym </ins>(<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">kolor zielony, </ins>PDB ID: 1U19) [<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">8</ins>] <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">oraz opsyny w stanie aktywnym (kolor pomarańczowy, PDB ID: 3DQB) [2]. Kolorem niebieskim oznaczono GαCT (peptyd identyczny z C-końcową częścią podjednostki α białka G)</ins>. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Cyfry </ins>od <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">1 do 7 oznaczają TMH</ins>:I do TMH:VII<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">. b) Schemat przedstawiający różnice w strukturze rodopsyny </ins>oraz <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">w strukturze opsyny w kompleksie z GαCT, widok </ins>od <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">strony cytoplazmatycznej</ins>. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Rysunek wykonany na podstawie pracy [2]</ins>.]] </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. 1). </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. 1). </div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=733&oldid=prevMkolin o 14:07, 27 sty 20122012-01-27T14:07:36Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:07</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l5">Linia 5:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 5:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność GaCT (krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki a białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność GaCT (krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki a białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></ins></div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[[Image:rodopsyna2.jpg|thumb|upright|400px| Rys. 1. Mikrodomeny obecne w krystalicznej strukturze rodopsyny (PDB ID: 1U19) [124]. Helisy transmembranowe od TNH:I do TMH:VII (oraz H:VIII) zostały oznaczone kolorami od niebieskiego do czerwonego. Przerywane linie obrazują położenie granic błony komórkowej.]]</ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. 1). </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. 1). </div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=732&oldid=prevMkolin o 14:05, 27 sty 20122012-01-27T14:05:51Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:05</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Linia 1:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 1:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Opsyna w stanie aktywnym==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Opsyna w stanie aktywnym==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">a </del>białka G (<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GaCT</del>) [2]. Część podjednostki <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">a </del>białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Dzięki postępom w metodach krystalograficznych, a w szczególności technice mikroogniskowania, w 2008 roku udało się skrystalizować opsynę (rodopsyna bez retinalu) [1] oraz uzyskać strukturę kompleksu opsyny z C-końcową częścią podjednostki <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">α </ins>białka G (<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GαCT</ins>) [2]. Część podjednostki <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">α </ins>białka G wnika w głąb rodopsyny i uczestniczy bezpośrednio w przeniesieniu sygnału z aktywnego receptora na białko G.</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Absorpcja kwantu światła, powodująca izomeryzacę retinalu, prowadzi do zmian konformacyjnych w strukturze rodopsyny. Receptor przechodzi przez szereg stanów pośrednich (częściowo aktywnych), osiągając ostatecznie formę całkowicie aktywną (zwaną metarodopsyną II) [3], zdolną do wiązania białka G. Podczas tego procesu, zasada Schiffa ulega hydrolizie, co umożliwia oddysocjowanie całkowicie-trans-retinalu z miejsca wiązania w rodopsynie. Następnie, z udziałem izomerazy, uwolniony ligand zostaje przekształcony z powrotem do formy 11-cis. Cząsteczka opsyny wiąże się z 11-cis-retinalem, co inicjuje kolejny cykl aktywacyjny [4]. Aby jednak aktywna rodopsyna lub opsyna nie powodowała stałej aktywacji białek G, a w konsekwencji całej komórki pręcikowej, istnieje mechanizm wygaszania receptora. W pierwszej kolejności aktywna rodopsyna jest fosforylowana przez kinazę rodopsynową, a następnie do takiej rodopsyny przyłącza się arestyna. Ponieważ rodopsyna ulega oligomeryzacji sądzi się, że arestyna tworzy kompleks z dimerem rodopsyny [5, 6]. </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Absorpcja kwantu światła, powodująca izomeryzacę retinalu, prowadzi do zmian konformacyjnych w strukturze rodopsyny. Receptor przechodzi przez szereg stanów pośrednich (częściowo aktywnych), osiągając ostatecznie formę całkowicie aktywną (zwaną metarodopsyną II) [3], zdolną do wiązania białka G. Podczas tego procesu, zasada Schiffa ulega hydrolizie, co umożliwia oddysocjowanie całkowicie-trans-retinalu z miejsca wiązania w rodopsynie. Następnie, z udziałem izomerazy, uwolniony ligand zostaje przekształcony z powrotem do formy 11-cis. Cząsteczka opsyny wiąże się z 11-cis-retinalem, co inicjuje kolejny cykl aktywacyjny [4]. Aby jednak aktywna rodopsyna lub opsyna nie powodowała stałej aktywacji białek G, a w konsekwencji całej komórki pręcikowej, istnieje mechanizm wygaszania receptora. W pierwszej kolejności aktywna rodopsyna jest fosforylowana przez kinazę rodopsynową, a następnie do takiej rodopsyny przyłącza się arestyna. Ponieważ rodopsyna ulega oligomeryzacji sądzi się, że arestyna tworzy kompleks z dimerem rodopsyny [5, 6]. </div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l12">Linia 12:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 12:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Przeprowadzenie rodopsyny ze stanu nieaktywnego do formy aktywnej (metarodopsyny II) wymaga zerwania oddziaływań wewnątrzcząsteczkowych odpowiedzialnych za stabilizację stanu podstawowego receptora. Kluczowe zmiany zachodzą wówczas w miejscu występowania dobrze zachowanych ewolucyjnie u wszystkich receptorów GPCR z rodziny A, motywów: E(D)RY, NPxxY (Rys. 2), w miejscu wiązania retinalu, jak i również w położeniu części cytoplazmatycznej helis: TMH:IV do TMH:VII [3, 9-12]. </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Przeprowadzenie rodopsyny ze stanu nieaktywnego do formy aktywnej (metarodopsyny II) wymaga zerwania oddziaływań wewnątrzcząsteczkowych odpowiedzialnych za stabilizację stanu podstawowego receptora. Kluczowe zmiany zachodzą wówczas w miejscu występowania dobrze zachowanych ewolucyjnie u wszystkich receptorów GPCR z rodziny A, motywów: E(D)RY, NPxxY (Rys. 2), w miejscu wiązania retinalu, jak i również w położeniu części cytoplazmatycznej helis: TMH:IV do TMH:VII [3, 9-12]. </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Sieć oddziaływań jonowych (tzw. ''ang. „ionic lock”'') tworzona przez Arg:3.50 i Glu:3.49 z motywu E(D)RY (obecnego na TMH:III) oraz oddziałujące z nimi Glu:6.30 i Thr:6.34 z TMH:VI, stabilizuje wzajemne położenie dwóch helis [8]. Połączenie to zostaje jednak zerwane podczas aktywacji receptora na skutek ruchu TMH:VI. Zmiana położenia części cytoplazmatycznej TMH:V w stronę TMH:VII prowadzi do powstania wnęki po stronie wewnątrzkomórkowej opsyny, pozwalającej na wiązanie <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GaCT</del>. Łańcuch boczny Arg:3.50 tworząc wiązanie wodorowe z Tyr:5.58, zmienia swoją orientację w kierunku wnętrza receptora. Pozwala to na bezpośrednie oddziaływanie naładowanego łańcucha bocznego Arg:3.50, z grupą karbonylową cysteiny obecnej na C-końcu wiązanej podjednostki <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GaCT</del>. Dodatkowo, za stabilizację formy aktywnej receptora, jak i również powstałej wnęki, odpowiada Tyr:7.53 obecna w motywie NPxxY [2]. Pierścień Tyr:7.53 (która w stanie nieaktywnym oddziałuje z Phe:313 z helisy ósmej) skierowany do środka receptora, zapobiega zmianie położenia TMH:VI (Rys. 2).</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Sieć oddziaływań jonowych (tzw. ''ang. „ionic lock”'') tworzona przez Arg:3.50 i Glu:3.49 z motywu E(D)RY (obecnego na TMH:III) oraz oddziałujące z nimi Glu:6.30 i Thr:6.34 z TMH:VI, stabilizuje wzajemne położenie dwóch helis [8]. Połączenie to zostaje jednak zerwane podczas aktywacji receptora na skutek ruchu TMH:VI. Zmiana położenia części cytoplazmatycznej TMH:V w stronę TMH:VII prowadzi do powstania wnęki po stronie wewnątrzkomórkowej opsyny, pozwalającej na wiązanie <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GαCT</ins>. Łańcuch boczny Arg:3.50 tworząc wiązanie wodorowe z Tyr:5.58, zmienia swoją orientację w kierunku wnętrza receptora. Pozwala to na bezpośrednie oddziaływanie naładowanego łańcucha bocznego Arg:3.50, z grupą karbonylową cysteiny obecnej na C-końcu wiązanej podjednostki <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">GαCT</ins>. Dodatkowo, za stabilizację formy aktywnej receptora, jak i również powstałej wnęki, odpowiada Tyr:7.53 obecna w motywie NPxxY [2]. Pierścień Tyr:7.53 (która w stanie nieaktywnym oddziałuje z Phe:313 z helisy ósmej) skierowany do środka receptora, zapobiega zmianie położenia TMH:VI (Rys. 2).</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=731&oldid=prevMkolin o 14:03, 27 sty 20122012-01-27T14:03:21Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:03</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l10">Linia 10:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 10:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>W strukturze opsyny część cytoplazmatyczna TMH:VI jest odchylona o 7 Å na zewnątrz białka [2]. Miejscem zgięcia helisy jest reszta TRP:6.48, której położenie w nieaktywnej strukturze rodopsyny jest stabilizowane przez związany 11-cis-retinal. W strukturze opsyny widocznym zmianom podlega również helisa TMH:V. Jest ona przesunięta w kierunku TMH:VI oraz wydłużona o trzy skręty helisy. Skutkuje to znacznym skróceniem pętli IL:III po stronie cytoplazmatycznej błony. Również połowa TMH:VII, zlokalizowana po wewnątrzkomórkowej stronie błony, jest przesunięta do środka receptora, co zmienia konformację części łańcucha łączącego ją z helisą VIII położoną prostopadle do błony. Różnice w lokalizacji poszczególnych helis wpływają na strukturę trzech pętli: IL:I do IL:III. Prowadzi to do zmiany kształtu powierzchni cytoplazmatycznej receptora w formie aktywnej, która jest interfejsem biorącym udział w wiązaniu białka G (transducyny).</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>W strukturze opsyny część cytoplazmatyczna TMH:VI jest odchylona o 7 Å na zewnątrz białka [2]. Miejscem zgięcia helisy jest reszta TRP:6.48, której położenie w nieaktywnej strukturze rodopsyny jest stabilizowane przez związany 11-cis-retinal. W strukturze opsyny widocznym zmianom podlega również helisa TMH:V. Jest ona przesunięta w kierunku TMH:VI oraz wydłużona o trzy skręty helisy. Skutkuje to znacznym skróceniem pętli IL:III po stronie cytoplazmatycznej błony. Również połowa TMH:VII, zlokalizowana po wewnątrzkomórkowej stronie błony, jest przesunięta do środka receptora, co zmienia konformację części łańcucha łączącego ją z helisą VIII położoną prostopadle do błony. Różnice w lokalizacji poszczególnych helis wpływają na strukturę trzech pętli: IL:I do IL:III. Prowadzi to do zmiany kształtu powierzchni cytoplazmatycznej receptora w formie aktywnej, która jest interfejsem biorącym udział w wiązaniu białka G (transducyny).</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Przeprowadzenie rodopsyny ze stanu nieaktywnego do formy aktywnej (metarodopsyny II) wymaga zerwania oddziaływań wewnątrzcząsteczkowych odpowiedzialnych za stabilizację stanu podstawowego receptora. Kluczowe zmiany zachodzą wówczas w miejscu występowania dobrze zachowanych ewolucyjnie u wszystkich receptorów GPCR z rodziny A, motywów: E(D)RY, NPxxY (Rys. <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">9.</del>), w miejscu wiązania retinalu, jak i również w położeniu części cytoplazmatycznej helis: TMH:IV do TMH:VII [3, 9-12]. </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Przeprowadzenie rodopsyny ze stanu nieaktywnego do formy aktywnej (metarodopsyny II) wymaga zerwania oddziaływań wewnątrzcząsteczkowych odpowiedzialnych za stabilizację stanu podstawowego receptora. Kluczowe zmiany zachodzą wówczas w miejscu występowania dobrze zachowanych ewolucyjnie u wszystkich receptorów GPCR z rodziny A, motywów: E(D)RY, NPxxY (Rys. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">2</ins>), w miejscu wiązania retinalu, jak i również w położeniu części cytoplazmatycznej helis: TMH:IV do TMH:VII [3, 9-12]. </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Sieć oddziaływań jonowych (tzw. ang. „ionic lock”) tworzona przez Arg:3.50 i Glu:3.49 z motywu E(D)RY (obecnego na TMH:III) oraz oddziałujące z nimi Glu:6.30 i Thr:6.34 z TMH:VI, stabilizuje wzajemne położenie dwóch helis [8]. Połączenie to zostaje jednak zerwane podczas aktywacji receptora na skutek ruchu TMH:VI. Zmiana położenia części cytoplazmatycznej TMH:V w stronę TMH:VII prowadzi do powstania wnęki po stronie wewnątrzkomórkowej opsyny, pozwalającej na wiązanie GaCT. Łańcuch boczny Arg:3.50 tworząc wiązanie wodorowe z Tyr:5.58, zmienia swoją orientację w kierunku wnętrza receptora. Pozwala to na bezpośrednie oddziaływanie naładowanego łańcucha bocznego Arg:3.50, z grupą karbonylową cysteiny obecnej na C-końcu wiązanej podjednostki GaCT. Dodatkowo, za stabilizację formy aktywnej receptora, jak i również powstałej wnęki, odpowiada Tyr:7.53 obecna w motywie NPxxY [2]. Pierścień Tyr:7.53 (która w stanie nieaktywnym oddziałuje z Phe:313 z helisy ósmej) skierowany do środka receptora, zapobiega zmianie położenia TMH:VI (Rys. 2).</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Sieć oddziaływań jonowych (tzw. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">''</ins>ang. „ionic lock”<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">''</ins>) tworzona przez Arg:3.50 i Glu:3.49 z motywu E(D)RY (obecnego na TMH:III) oraz oddziałujące z nimi Glu:6.30 i Thr:6.34 z TMH:VI, stabilizuje wzajemne położenie dwóch helis [8]. Połączenie to zostaje jednak zerwane podczas aktywacji receptora na skutek ruchu TMH:VI. Zmiana położenia części cytoplazmatycznej TMH:V w stronę TMH:VII prowadzi do powstania wnęki po stronie wewnątrzkomórkowej opsyny, pozwalającej na wiązanie GaCT. Łańcuch boczny Arg:3.50 tworząc wiązanie wodorowe z Tyr:5.58, zmienia swoją orientację w kierunku wnętrza receptora. Pozwala to na bezpośrednie oddziaływanie naładowanego łańcucha bocznego Arg:3.50, z grupą karbonylową cysteiny obecnej na C-końcu wiązanej podjednostki GaCT. Dodatkowo, za stabilizację formy aktywnej receptora, jak i również powstałej wnęki, odpowiada Tyr:7.53 obecna w motywie NPxxY [2]. Pierścień Tyr:7.53 (która w stanie nieaktywnym oddziałuje z Phe:313 z helisy ósmej) skierowany do środka receptora, zapobiega zmianie położenia TMH:VI (Rys. 2).</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>==Literatura==</div></td></tr>
</table>Mkolinhttp://bioexploratorium.pl/index.php?title=Opsyna_w_stanie_aktywnym&diff=730&oldid=prevMkolin o 14:02, 27 sty 20122012-01-27T14:02:11Z<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw-interface="">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="pl">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← poprzednia wersja</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Wersja z 27 sty 2012, 14:02</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l6">Linia 6:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">Linia 6:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność GaCT (krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki a białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Opsyna jest niestabilna konformacyjnie i może istnieć zarówno w formie aktywnej jak i nieaktywnej (tzw. stan podstawowy). Wykazano, iż niska wartość pH oraz obecność GaCT (krótkich łańcuchów peptydowych, identycznych z C-końcową częścią podjednostki a białka G), dodatkowo stabilizują stan aktywny opsyny [7]. </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">8.</del>). </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Porównując dwie struktury charakterystyczne dla stanu podstawowego rodopsyny (PDB ID: 1U19) [8] oraz formy aktywnej białka (PDB ID: 3DQB) [2], zaobserwować można duże zmiany w położeniu helis: TMH:V do TMH:VII. Natomiast struktura „rdzenia białka”, tworzona przez helisy: TMH:I do TMH:IV oraz położenie pętli zewnątrzkomórkowych EL:I do EL:III wraz z domeną N-końcową, są prawie niezmieniona (Rys. <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">1</ins>). </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>W strukturze opsyny część cytoplazmatyczna TMH:VI jest odchylona o 7 Å na zewnątrz białka [2]. Miejscem zgięcia helisy jest reszta TRP:6.48, której położenie w nieaktywnej strukturze rodopsyny jest stabilizowane przez związany 11-cis-retinal. W strukturze opsyny widocznym zmianom podlega również helisa TMH:V. Jest ona przesunięta w kierunku TMH:VI oraz wydłużona o trzy skręty helisy. Skutkuje to znacznym skróceniem pętli IL:III po stronie cytoplazmatycznej błony. Również połowa TMH:VII, zlokalizowana po wewnątrzkomórkowej stronie błony, jest przesunięta do środka receptora, co zmienia konformację części łańcucha łączącego ją z helisą VIII położoną prostopadle do błony. Różnice w lokalizacji poszczególnych helis wpływają na strukturę trzech pętli: IL:I do IL:III. Prowadzi to do zmiany kształtu powierzchni cytoplazmatycznej receptora w formie aktywnej, która jest interfejsem biorącym udział w wiązaniu białka G (transducyny).</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>W strukturze opsyny część cytoplazmatyczna TMH:VI jest odchylona o 7 Å na zewnątrz białka [2]. Miejscem zgięcia helisy jest reszta TRP:6.48, której położenie w nieaktywnej strukturze rodopsyny jest stabilizowane przez związany 11-cis-retinal. W strukturze opsyny widocznym zmianom podlega również helisa TMH:V. Jest ona przesunięta w kierunku TMH:VI oraz wydłużona o trzy skręty helisy. Skutkuje to znacznym skróceniem pętli IL:III po stronie cytoplazmatycznej błony. Również połowa TMH:VII, zlokalizowana po wewnątrzkomórkowej stronie błony, jest przesunięta do środka receptora, co zmienia konformację części łańcucha łączącego ją z helisą VIII położoną prostopadle do błony. Różnice w lokalizacji poszczególnych helis wpływają na strukturę trzech pętli: IL:I do IL:III. Prowadzi to do zmiany kształtu powierzchni cytoplazmatycznej receptora w formie aktywnej, która jest interfejsem biorącym udział w wiązaniu białka G (transducyny).</div></td></tr>
</table>Mkolin